北京IgM抗体试剂

抗体基本结构：经x线晶体衍射结构分析发现，Ig由四条多肽链组成，各肽链之间由数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y”字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。天然Ig分子含有四条异源性多肽链，其中，分子量较大的两条链称为重链（heavy chain，H），而分子量较小的两条链称为轻链（Light chain，L）。同一Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。重链分子量为50 000～75 000，由450～550个氨基酸残基组成。重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，其抗原性也不同。多克隆抗体的结合位点通常存在多种结合位点，可以有不同的结合特异性。北京IgM抗体试剂

抗体介导I型超敏反应。IgE为亲细胞抗体，可通过其Fc段与肥大细胞和嗜碱性粒细胞表面的IgE高亲和力Fc受体结合，使其致敏。当相同的变应原再次进入机体时，可以直接与致敏靶细胞表面的特异性IgE结合，促使这些细胞合成和释放生物活性物质，引起I型超敏反应。在人类，lgG是能够通过胎盘的抗体。胎盘母体一侧的滋养层细胞可表达一种特异性的IgG输送蛋白，称为FcRn。IgG可选择性地与FcRn结合，从而转移到滋养层细胞内，并主动进入胎儿的血循环中。IgG穿过胎盘的作用在于这是一种重要的自然被动免疫机制，对于新生儿抗传染具有重要意义。另外，sigA可通过呼吸道和消化道的黏膜，在黏膜局部免疫中发挥重要的免疫防御作用。北京IgM抗体试剂多克隆抗体可以通过改变免疫原的免疫化策略来提高抗体的亲和力和特异性。

抗体（antibody，Ab）：是由抗原进入机体刺激B细胞分化增殖为浆细胞而合成并分泌的一类能与相应抗原发生特异性结合并产生免疫效应的含有糖基的球蛋白。抗体分布于体液（血液、组织液及粘膜的外分泌液）中，主要存在于血清内。1964年世界卫生组织召开会议，将具有抗体活性及化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。免疫球蛋白除分布于体液中之外，还可存在于B细胞膜上。现代免疫学认为，抗体与免疫球蛋白是等同的概念；只是抗体侧重于其生物学活性的描述，而免疫球蛋白侧重强调其化学结构。

抗体的多样性：每种基因片段是以多拷贝的形式存在，其中编码重链V区的VH、DH和JH的基因片段数分别为50、23和6个；编码K轻链V区的Vx和JK基因片段数分别为60和5个，编码入轻链V区的VX和J入基因片段数分别为30和7个。这些基因在胚系阶段以分隔的形式存在。在B细胞的分化发育过程中，这些基因片段发生重排和组合，从而产生数量巨大、能识别特异性抗原的BCR。每种具有特异性BCR的B细胞克隆可识别相应的抗原，产生一种特异性抗体。Ig基因重组是B细胞合成无数特异性抗体的主要原因。单克隆抗体在恶性症调理中具有潜在的应用价值。

1975年分子生物学家G.J.F.克勒和C.米尔斯坦在自然杂交技术的基础上，创建了杂交瘤技术，他们把可在体外培养和大量增殖的小鼠骨髓瘤细胞与经抗原免疫后的纯系小鼠B细胞融合，成为杂交细胞系，既具有瘤细胞易于在体外无限增殖的特性，又具有抗体形成细胞的合成和分泌特异性抗体的特点。将这种杂交瘤作单个细胞培养，可形成单细胞系，即单克隆。利用培养或小鼠腹腔接种的方法，便能得到大量的、高浓度的、非常均一的抗体，其结构、氨基酸顺序、特异性等都是一致的，而且在培养过程中，只要没有变异，不同时间所分泌的抗体都能保持同样的结构与机能。这种单克隆抗体是用其他方法所不能得到的。多克隆抗体具有更普遍的抗原特异性，可以同时识别多个不同的抗原分子。广州正常抗体生产厂家

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抗体主要功能：启动补体产生攻膜复合物使细胞溶解破坏。人IgG1～3和IgM与相应抗原结合后，可因构象改变而使其CH2和CH3结构域内的补体结合点暴露，从而通过经典途径启动补体系统，产生多种效应功能，其中IgM、IgG1和IgG3启动补体系统的能力较强，IgG2较弱。IgA、IgE和IgG4本身难以启动补体，但在形成聚合物后可通过旁路途径启动补体系统。通常情况下，lgD不能启动补体。调理吞噬和ADCC：IgG可通过其Fc段与表面具有相应受体的细胞结合，产生不同的生物学作用。北京IgM抗体试剂