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生物合成：在植物中，氮首先以谷氨酸的形式被吸收为有机化合物，谷氨酸是由线粒体中的α-酮戊二酸和氨形成的。对于其他氨基酸，植物利用转氨酶将氨基从谷氨酸转移到另一种α-酮酸。例如，天冬氨酸转氨酶将谷氨酸和草酰乙酸转化为α-酮戊二酸和天冬氨酸。其他生物体也使用转氨酶来合成氨基酸。非标准氨基酸通常是通过对标准氨基酸的修饰形成的。例如，同型半胱氨酸是通过转硫途径形成的，或者是通过甲硫氨酸经由中间代谢物腺苷甲硫氨酸的去甲基化形成的，而羟脯氨酸是由脯氨酸的翻译后修饰产生的。甲硫氨酸（N-甲酰甲硫氨酸）是细菌、线粒体和叶绿体中蛋白质的起始氨基酸。19748-66-4

蛋白质的特性：大肠杆菌与密码子用法：—般来说，在重组蛋白表达宿主的选择中，对原核来源的蛋白质应当只选择大肠杆菌进行表达，而不是真核表达系统，因为通常真核生物的翻译后修饰能力和改善的折叠能力对原核的蛋白来说是不必要的，甚至是不想要的。对于真核的蛋白来说情况就不同了，因为有大量的实例表明，真核的蛋白能在大肠杆菌中进行成功地表达。当使用原核系统表达真核的蛋白时 ，一个非常重要的考虑是: 像所有生物一样，大肠杆菌对密码子的使用有偏性，其tRNA丰度反映了这一偏性。表达含有数个大肠杆菌稀有密码子的真核的蛋白时会受对应的 tRNA丰度的限制而效率不高。 869569-77-7氨基酸的作用：氨基酸分解代谢所产生的的a-酮酸。

氨基酸的作用：1、蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的：作为机体内一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。2、起氮平衡作用：当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。

蛋白质的降：对于细胞来说，蛋白质降解有多种用途，包括去除分泌蛋白的N末端信号肽，对前体蛋白进行剪切以产生“成熟”蛋白等。细胞不需要的或受到损伤的非跨膜蛋白质一般由蛋白酶体来进行降解，而真核生物的跨膜蛋白则通过内体运送到溶酶体（动物细胞）或液泡（酵母）中进行降解[22]。降解所生成的氨基酸分子可以被用于合成新的蛋白质。一些蛋白质可以发生自降解。此外，细胞中存在的大量蛋白酶（特别是溶酶体中），可以对外来的蛋白质进行降解，这也是一种细胞自我保护的机制。蛋白质是生物体所必需的生物大分子物质，是细胞中含量较丰富，功能较多的大分子物质。

蛋白质的性质： 蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。目前在绝大多数已鉴定的天然蛋白质中发现的氨基酸有20 种。所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定。标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质，因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接；一旦形成肽键成为蛋白质的一部分，氨基酸就被称为“残基”，而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。氨基酸的添加顺序是从一个mRNA模板通过遗传代码读取的，是生物体基因的RNA拷贝。19748-66-4

氨基酸必须首先通过氨基酸转运体从细胞器和细胞进入血液循环。19748-66-4

D -氨基酸用于外消旋结晶学中以产生中心对称晶体，这（取决于蛋白质）可使蛋白质结构的测定更容易和更稳健。氨基酸构型的 L 和 D 不是指氨基酸本身的光学活性，而是指甘油醛异构体的光学活性，理论上，氨基酸可以从甘油醛异构体中合成( D -甘油醛是右旋的； L -甘油醛是左旋的)。在另一种方式中，（S）和（R）指示符用于指示很全配置。蛋白质中几乎所有的氨基酸都在α碳上，半胱氨酸是（R），甘氨酸是非手性的。半胱氨酸的侧链与其他氨基酸的几何位置相同，但是 R/S 术语相反，因为硫的原子序数高于羧基中氧的，侧链优先级更高，而与羧基相比，而大多数其他侧链中的原子的优先级更低。19748-66-4