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蛋白质氨基酸：氨基酸是构成蛋白质的结构单元（单体）。它们结合在一起形成短的聚合物链称为肽或长链称为多肽或蛋白质。这些聚合物是线性的，没有支链，链内的每一个氨基酸都与两个相邻的氨基酸相连。制造由DNA/RNA遗传物质编码的蛋白质的过程称为翻译，包括通过一种称为核糖体的核酶将氨基酸一步一步地添加到正在生长的蛋白质链中。氨基酸的添加顺序是从一个mRNA模板通过遗传代码读取的，是生物体基因的RNA拷贝。22种氨基酸天然地结合在多肽中，称为蛋白质原性氨基酸或天然氨基酸。其中20种由通用遗传密码编码。其余的2种，硒代半胱氨酸和吡咯赖氨酸，通过独特的合成机制被整合到蛋白质中。蛋白质是生物体重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶。12055-23-1

肽键形成：两种氨基酸通过肽键缩合形成二肽：由于氨基酸的胺和羧酸基团都能反应形成酰胺键，一个氨基酸分子可以与另一个氨基酸分子反应并通过酰胺键连接起来。这种氨基酸的聚合产生了蛋白质。这个缩合反应产生新形成的肽键和一分子水。在细胞中，这种反应不会直接发生;相反，氨基酸首先通过酯键附着在转移RNA分子上而被启动。这种氨基酰基tRNA是由氨基酰基tRNA合成酶在atp依赖反应中产生的。[96]这个氨基酰-tRNA就是核糖体，其催化延伸蛋白质链的氨基对酯键的攻击。由于这一机制，所有由核糖体制造的蛋白质都是从它们的N端开始合成，并向它们的C端移动。1347675-92-6氨基酸的作用与功效：改善亚健康状态色氨酸能缓解压力。

非蛋白质氨基酸：除了22种蛋白质氨基酸外，许多非蛋白质氨基酸是已知的。它们要么不存在于蛋白质中（如肉碱、γ-氨基丁酸、左旋甲状腺素），要么不是由标准细胞机制（如羟脯氨酸和硒蛋氨酸）直接分离产生的。蛋白质中的非蛋白质氨基酸是通过翻译后修饰形成的，翻译后修饰是蛋白质合成过程中翻译后的修饰。这些修饰通常对蛋白质的功能或调节至关重要。例如，谷氨酸的羧基化可以更好地结合钙离子，胶原中含有羟脯氨酸，由脯氨酸的羟基化产生。另一个例子是通过赖氨酸残基的修饰在翻译起始因子 EIF5A 中形成腐胺赖氨酸。这种修饰也可以决定蛋白质的定位，例如，长疏水基团的加入可以使蛋白质结合到磷脂膜上。

蛋白质的结构：1.蛋白质一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。一个蛋白质是一个聚酰胺。2.蛋白质二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。因为二级结构是局部的，不同的二级结构的许多区域可存在于相同的蛋白质分子。3.蛋白质三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构，是单个蛋白质分子的整体形状。蛋白质的三级结构大都有一个疏水中心来稳定结构，同时具有稳定作用的还有盐桥 (蛋白质)、氢键和二硫键，甚至翻译后修饰。“三级结构”常常可以用“折叠”一词来表示。三级结构控制蛋白质的基本功能。氨基酸的作用与功效：避免沮丧、焦虑等状态，稳定情绪、保持旺盛精力。

氨基酸也可以同时分解为葡萄糖和酮。氨基酸必须首先通过氨基酸转运体从细胞器和细胞进入血液循环，因为胺和羧酸基团通常是电离的。氨基酸的降解，发生在肝脏和肾脏，通常涉及脱胺作用，将其氨基转移到-酮戊二酸，形成谷氨酸。这个过程涉及到转氨酶，通常与合成过程中氨基化酶相同。在许多脊椎动物中，氨基通过尿素循环被移除，并以尿素的形式排出体外。然而，氨基酸降解可以产生尿酸或氨代替。例如，丝氨酸脱水酶将丝氨酸转化为酸和氨。氨基酸的作用：氨基酸分解代谢所产生的的a-酮酸。1353963-71-9

氨基酸必须首先通过氨基酸转运体从细胞器和细胞进入血液循环。12055-23-1

α氨基酸是自然界中较常见的形式，但只存在于 L 异构体中。α碳是手性碳原子，甘氨酸除外，它在α碳上有两个无法区分的氢原子。因此，除了甘氨酸之外，所有α-氨基酸都可以存在于两种称为L或D氨基酸（相对构型）的对映体中，这两种对映体彼此是镜像（另见手性）。虽然L-氨基酸替代核糖体翻译过程中蛋白质中发现的所有氨基酸，但D-氨基酸也存在于一些蛋白质中，这些蛋白质是在翻译和转位到内质网后由酶翻译后修饰产生的，如在外来的海洋生物中，如锥螺。氨基酸也是细菌细胞壁肽聚糖的主要成分，D-丝氨酸可以在大脑里作为神经传递素。12055-23-1