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胃蛋白酶生化试剂先是表达为酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的无活性的前体，其一级结构比胃蛋白酶多出了44个氨基酸。在胃中，胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸（由胃壁细胞所释放）中的盐酸后被较多。当胃对食物进行消化时，在被称为胃泌素的一种和迷走神经作用下，启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中释放。 在盐酸所创造的酸性环境中，胃蛋白酶原发生去折叠，使得其可以以自催化方式对自身进行剪切，从而生成具有活性的胃蛋白酶。随后，生成的胃蛋白酶继续对胃蛋白酶原进行剪切，将44个氨基酸残基切去，产生更多的胃蛋白酶。木瓜蛋白酶生化试剂由木瓜的未成熟果实，经提取乳液、凝固、沉降、干燥而成粗制品。1334674-88-2

生化试剂乙酰辅酶A是辅酶A的乙酰化形式，可以看作是活化了的乙酸。 基团 (CH3CO- = 乙酰基)与辅酶A的半胱氨酸残基的SH-基团相连。这其实是高能键硫酯键。它是脂肪酸的β-氧化及糖酵解后产生的酸氧化脱羧的产物。在许多代谢过程中起着关键的作用。乙酰辅酶A是人体内重要的化学物质。首先，酸氧化脱羧，脂酸的β-氧化的产物。同时，它是脂酸合成，胆固醇合成和酮体生成的碳来源。三大营养物质的彻底氧化殊途同归，都会生成乙酰辅酶A以进入三羧酸循环。3619-17-8抑制肿瘤细胞的生长，经相关临床研究观察表明，菠萝蛋白酶生化试剂能抑制肿瘤细胞的生长。

α-淀粉酶生化试剂依来源不同较适pH值在4.5~7.0之间，从人类唾液和猪胰得到的α-淀粉酶的较适pH值范围较窄，在6.0~7.0之间；枯草杆菌α-淀粉酶的较适pH值范围较宽，在5.0~7.0之间；嗜热脂肪芽孢杆菌-淀粉酶的较适pH值则在3.0左右；高粱芽α-淀粉酶的较适pH值范围为4.8~5.4；小麦α-淀粉酶的较适pH值在4.5左右，当pH值低于4时，活性下降，而超过5时，活性缓慢下降。根据α-淀粉酶的热稳定性可分为耐高温α-淀粉酶和中温-淀粉酶。在耐高温α-淀粉酶中，由淀粉液化芽孢杆菌和地衣芽孢杆菌产生的酶制剂已被较多地应用于食品加工中。温度对这两种酶的活力影响不同，地衣芽孢杆菌-淀粉酶较适温度为92℃，而淀粉液化芽孢杆菌-淀粉酶的较适温度单为70℃，除热稳定性存在差别外，这两种酶作用于淀粉的终产物也不相同。

β-淀粉酶生化试剂较多分布与α-淀粉酶的不同点在于从非还原性末端逐次以麦芽糖为单位切断α－1，4-葡聚糖链。主要见于高等植物中（大麦、小麦、甘薯、大豆等），但也有报告在细菌、牛乳、霉菌中存在。对于像直链淀粉那样没有分支的底物能完全分解得到麦芽糖和少量的葡萄糖。作用于支链淀粉或葡聚糖的时候，切断至α－1，6-键的前面反应就停止了，因此生成分子量比较大的极限糊精。从上述的α-淀粉酶和β-淀粉酶的作用方式，分别提出α－1，4-葡聚糖-4-葡萄糖水解酶（α－1，4－glucan 4-glucanohydrolase）和 α－1， 4-葡聚糖-麦芽糖水解酶（α-1，4－glucan maltohydrolase）的名称等而被使用。生化试剂受热、受潮、受光后易丧失活力，保存期短，因此贮运条件比较苛刻。

水解淀粉分子链中的单α-1,4-葡萄糖苷键，将淀粉链切断成为短链糊精、寡糖和少量麦芽糖和葡萄糖，使淀粉黏度迅速下降达到“液化”目的。α-淀粉酶生化试剂主要用于水解淀粉制造饴糖、葡萄糖和糖浆等，以及生产糊精、啤酒、黄酒、酒精、酱油、醋、果汁和味精等。还用于面包的生产，以改良面团，如降低面团黏度、加速发酵进程，增加含糖量和缓和面包老化等。在婴幼儿食品中用于谷类原料预处理。此外，还用于蔬菜加工中。用量：以枯草杆菌α-淀粉酶(6000IU/g)计，添加量约为0.1%。果胶酶（生化试剂）是一组复合酶，有果胶水解酶和裂解酶两大类。771573-20-7

五肽胃泌素生化试剂，又名五肽促胃酸。1334674-88-2

动物机体除直接从膳食中摄入牛磺酸生化试剂外，还可以在肝脏中进行生物合成。蛋氨酸和半胱氨酸代谢的中间产物半胱亚磺酸经半胱亚磺酸脱羧酶（CSAD）脱羧成亚牛磺酸，再经氧化生成牛磺酸。而CSAD被认为是哺乳动物牛磺酸生物合成的限速酶，且与其他哺乳动物相比，人类CSAD活性较低，可能是因为人体内牛磺酸合成能力也较低。牛磺酸在体内分解后可参与形成牛磺胆酸及生成羟乙基磺酸。牛磺酸的需要量取决于胆酸结合能力和肌肉含量。 此外，牛磺酸是通过尿液以游离形式或通过胆汁以胆酸盐形式排出体外的。肾脏是排泄牛磺酸的主要，也是调节机体内牛磺酸含量的重要。当牛磺酸过量时，多余部分随尿排出；当牛磺酸不足时，肾脏通过重吸收作用减少牛磺酸的排泄。另外，也有少量牛磺酸经肠道排出。1334674-88-2

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